Структурная организация хроматина

histon1

корп. «Л», комн. 240 (тел. 428-4526)
корп. «Л», комн. 239 (тел. 428-4410)
корп. «Л», комн. 338 (тел. 428-4410)

Руководитель направления:
к. ф.-м. н., доцент  Поляничко Александр Михайлович
e-mail: a.polyanichko на spbu.ru

Объекты исследования:
— ДНК
— Негистоновые белки семейства HMGB
— Линкерные гистоны семейства Н1
— Комплексы ДНК с  белками и неорганическими молекулами


 О Б Ъ Я В Л Е Н И Я

Поздравляем всех сотрудниц, аспиранток и студенток кафедры
молекулярной биофизики и физики полимеров с наступающим праздником!

С праздником, дорогие девчонки!


Тематика научных исследований:

Хроматин представляет собой достаточно сложную совокупность ДНК, большого числа белков и разнообразных низкомолекулярных лигандов, функционирующих в клеточном ядре. В качестве функциональных элементов хроматина, как правило, выступают специализированные ДНК-белковые и белок-белковые копмплексы, состоящие порой из десятков отдельных молекул. Каждый из таких комплексов способен к самосборке в ответ на специфический регуляторный сигнал, роль которого могут выполнять как отдельные молекулы различной природы, так и сложные макромолекулярные комплексы. В большинстве случаев, ключевую роль в функционировании таких комплексов играет их структурная организация, которая и определяет их функциональное назначение.

Одной из интересных особенностей структурно-функциональных комплексов хроматина является тот факт, что помимо специализированных элементов, присущих каждому комплексу, в их составе очень часто встречаются одни и те же универсальные белковые молекулы, функциональное назначение которых зависит не от их аминокислотной последовательности, а от типа конечного комплекса. Подобные универсальные элементы представляют особый интерес. Изучение механизмов, лежащих в основе многообразия выполняемых ими функций, важно не только для понимания молекулярных механизмов функционирования генома, но имеет также огромное значение для создания простых и универсальных инструментов для работы с ДНК и другими макромолекулами.

Одним из интересных примеров таких белков могут служить HMGB-доменные белки хроматина, известные благодаря своей распространённости, а также разнообразию и необычности своих ДНК-связывающих свойств.

Более подробную информацию

об объектах наших исследований, решаемых задачах и перспективах развития данной области можно найти в многочисленных книгах и периодических изданиях (например, из предлагаемого Списка литературы), а также непосредственно на кафедре при личной встрече (в текущем семестре удобные дни: понедельник, вторник, пятница). О встрече лучше договориться заранее по электронной почте или по телефону.


Методы исследования:

  • УФ спектроскопия
  • Круговой дихроизм
  • ИК спектроскопия
  • Электрофорез
  • Седиментация
  • Биохимические методы выделения и очистки белков и ДНК
  • Получение рекомбинантных белков

Сотрудничество и кооперация:

На протяжении многих лет мы работаем в тесном сотрудничестве с коллективом лаборатории биохимических основ репродукции клеток Института цитологии РАН (зав. лаб. д.б.н., профессор В.И. Воробьев). Не так давно лаборатория была преобразована в группу биофизики в составе лаборатории молекулярной биологии стволовых клеток (зав. лаб. член-корр. РАН  А.Н. Томилин).

В настоящее время мы также ведем активное сотрудничество с коллективом ресурсных центров «Оптические и лазерные методы исследования вещества», «Диагностика функциональных материалов для медицины, фармакологии и наноэлектроники»,  «Методы анализа состава вещества», «Развитие молекулярных и клеточных технологий», проводя исследования на самом современном оборудовании, имеющемся в распоряжении РЦ.

Финансовая поддержка:

Проводимые в нашей группе исследования поддержаны грантами Российского Фонда Фундаментальных Исследований (РФФИ), Российского Научного Фонда (РНФ), Министерством образования и науки РФ (в рамках реализации проектов ФЦП «Научные и научно-педагогические кадры инновационной России» на 2009-2013 годы), грантами Правительства Санкт-Петербурга.


 Участие в научных конференциях:

Студенты нашей группы регулярно представляют результаты своей работы на Российских и международных научных конференциях. За последние годы члены группы принимали участие в работе:

  • 33rd European Congress on Molecular Spectroscopy (EUCMOS 2016) (Hungary, 2016)
  • 19th CIMO winter school “From chemistry of life to evolution and brain functions“ (Helsinki, 2015)
  • XXVII зимней молодежной научной школы «Перспективные направления физико-химической биологии и биотехнологии» (Москва, 2015)
  • 17-го Международного биофизического конгресса (Пекин, 2011)
  • Европейских биофизических конгрессов (EBSA) (Лондон, 2007; Генуя, 2009; Будапешт, 2011; Лиссабон 2013)
  • Европейских конференций по спектроскопии биологических молекул (Париж, 2007; Палермо, 2009; Коимбра, 2011; Оксфорд 2013)
  • Европейском конгрессе по молекулярной спектроскопии (Клуж-Напока, 2012; Дюссельдорф, 2014)
  • Европейских биохимических конгрессов (FEBS) (Севилья, 2012; Санкт-Петербург 2013)
  • Всероссийского симпозиума «Белки и пептиды» (Казань, 2009; Петрозаводск 2011)
  • Съезд биофизиков России (Н.Новгород 2012)
  • Всероссийской конференции «Структура и динамика молекулярных систем» (Яльчик, 2008; 2009)
  • Всероссийского симпозиума «Структура и функции клеточного ядра» (Санкт-Петербург, 2008; 2010; 2014)
  • Санкт-Петербургская конференция молодых ученых «Современные проблемы науки о полимерах» (Санкт-Петербург, 2013)
  • Пущинской школы-конференции молодых учёных «Биология — наука XXI века» (Пущино, 2008; 2009)

Состав научной группы:

  • Чихиржина Елена Всеволодовна (канд. биол. наук, ст.н.с. ИНЦ РАН)
  • Родионова Татьяна (Старкова) [канд. биол. наук, м.н.с. ИНЦ РАН]
  • Романов Николай (2 курс аспирантуры)
  • Травкина Вероника (1 курс аспирантуры)
  • Созонова Александра (2 курс магистратуры)
  • Баталова Анастасия (2 курс магистратуры)
  • Баранова Юлия (2 курс магистратуры)
  • Тымченко Екатерина (1 курс магистратуры)
  • Здесь может быть и Ваше имя

В разное время в группе работали:

Познакомиться с нами лично

можно, посетив НИИФ. В текущем семестре удобные дни: понедельник, вторник, пятница. О встрече лучше договориться заранее по электронной почте или по телефону.


Темы курсовых работ:

Если Вы хотите выполнить курсовую работу по тематике, непосредственно относящейся или близкой к области наших научных интересов, Вам следует заблаговременно обратиться к нам и определить наиболее интересную для Вас тему. Ниже приведён примерный перечень возможных тем:

  • Уровни структурной организации хроматина
  • Взаимодействие противоопухолевых препаратов на основе координационных соединений платины с биологическими молекулами
  • Структурная организация полипептидной цепи и её влияние на функционирование белковых молекул
  • Прионы и связанные с ними заболевания
  • Генные векторы и способы доставки чужеродной ДНК в клетку
  • Спектральные методы анализа вторичной структуры белков и ДНК
  • Инфракрасная спектроскопия биомолекул
  • Использование электронных баз данных Protein Data Bank (http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do) и UniProt (http://www.uniprot.org/) для анализа свойств белковых молекул.
  • Метод главных компонент при анализе спектральных данных (см. хемометрика)

Основные публикации:

Главы в монографиях

  1. Chikhirzhina E., Starkova T., Kostyleva E., Polyanichko A. (2013) Spectroscopic study of the interaction of DNA with the linker histone H1 from starfish sperm reveals mechanisms of the formation of super condensed sperm chromatin, in: M.P. Marques, L.A.E. Batista de Carvalho, P.I. Haris (Eds.) Advances in Biomedical Spectroscopy: Spectroscopy of Biological Molecules, IOS Press, 2013, pp. 177-183. (ISBN 978-1-61499-183-0; DOI 10.3233/978-1-61499-184-7-177).
  2. Polyanichko A., Chikhirzhina E. (2013) Supramolecular organization of the complexes of DNA with chromosomal proteins HMGB1 and H1, in: M.P. Marques, L.A.E. Batista de Carvalho, P.I. Haris (Eds.) Advances in Biomedical Spectroscopy: Spectroscopy of Biological Molecules, IOS Press, 2013, pp. 185-190. (ISBN 978-1-61499-183-0; DOI 10.3233/978-1-61499-184-7-185).
  3. Polyanichko. A.M., Andrushchenko V.V., Bouř P., Wieser H. (2012) Vibrational circular dichroism studies of biological macromolecules and their complexes. In: “Circular Dichroism: Theory and Spectroscopy”, Edited by David S. Rodgers, Nova Science Publishers, Inc., New York, USA, 2011, pp. 67-126 (PDF).
  4. Tsankov D., Polyanichko A., Wieser H. (2011) Vibrational Circular Dichroism: Ensuring Quality of Pharmaceutical Products, In: “Handbook of Analysis and Pharmaceutical Quality. Pharmaceutical Sciences Encyclopedia: Drug Discovery, Development, and Manufacturing”, Edited by Shayne C. Gad, John Wiley & Sons, Inc, 1-41.
  5. Polyanichko A.M., Wieser H. (2007) Vibrational circular dichroism and its applications to Protein studies. In “Methods in Protein Structure and Stability Analysis: Vibrational Spectroscopy”, E. Permyakov and V. Uversky (Eds.), Nova Science Publishers, Inc., New York, USA, 2007, pp 267-302.

Учебно-методические пособия

  1. Поляничко А.М. (2007) Электрофорез в агарозном геле. Учебно-методическое пособие, СПбГУ, 43 с. (PDF)
  2. Поляничко А.М. (2007) Электрофорез в ПААГ. Учебно-методическое пособие, СПбГУ, 72 с. (PDF)
  3. Пастон С.В., Поляничко А.М. (2010) Учебно-методическое пособие по курсу общей физики. Часть 1. Механика. СПбГУ, 2010. 74 с.

Статьи в научных журналах

  1. Polyanichko A.M., Andrushchenko V.V., Chikhirzhina E.V., Vorob’ev V.I., Wieser H. (2004) The effect of manganese(II) on DNA structure: electronic and vibrational circular dichroism studies. Nucleic Acids Res. 2004 Feb 10; 32(3):989-96. (PDF)
  2. Polyanichko A, Wieser H. (2005) The FTIR/VCD spectroscopy as an informative tool for the investigation of large supramolecular complexes of biological macromolecules. Biopolymers, 78(6), 329-39.(PDF)
  3. Поляничко А.М., Михайлов Н.В., Романов Н.М., Баранова Ю.Г., Чихиржина Е.В. (2016) Межмолекулярные взаимодействия сывороточного альбумина в растворе. Цитология, Т. 58., № 9, С. 707-713. (PDF)
  4. Plotnikova L., Polyanichko A., Nosenko T., Uspenskaya M., Garifullin A., Voloshin S. (2016) Characterization of the infrared spectra of serum from patients with multiple myeloma. AIP Conf. Proc. 1760, 020052.
  5. Chikhirzhina E.V., Chikhirzhina G.I., Polyanichko A.M. (2014) Chromatin structure: The role of “linker” proteins. Biomedical Spectroscopy and Imaging , 3(4), 345-358. (PDF)
  6. Polyanichko A.M., Romanov N.M., Starkova T.Y., Kostyleva E.I., Chikhirzhina E.V. (2014) Analysis of the secondary structure of linker histone H1 based on IR absorption spectra. Cell and Tissue Biology, 8(4), 352-358 (Поляничко А.М., Романов Н.М., Старкова Т.Ю., Костылева Е.И., Чихиржина Е.В. (2014) Анализ вторичной структуры линкерного гистона H1 по спектрам инфракрасного поглощения, Цитология, 56(4), С. 316-322). (PDF)
  7. Chikhirzhina E.V., Starkova T.Ju., Polyanichko A.M. (2014) Interaction between chromosomal protein HMGB1 and DNA studied by DNA-melting analysis. Journal of spectroscopy, vol. 2014, Article ID 387138. (PDF)
  8. Поляничко А.М., Воробьёв В.И., Чихиржина Е.В., (2013) Структура комплексов ДНК с хромосомным белком HMGB1 и гистоном Н1 в присутствии ионов марганца. II. Спектроскопия кругового дихроизма в ИК области. Мол. биол., 47(2), 338-46.
  9. Polyanichko A., Chikhirzhina E. (2013) Interaction between DNA and chromosomal proteins HMGB1 and H1 studied by IR/VCD spectroscopy. J. Mol. Struct., 1044, 167-172. (PDF)
  10. Polyanichko A., Chikhirzhina E. (2012) Interaction between Nonhistone Protein HMGB1 and Linker Histone H1 Facilitates the Formation of Structurally Ordered DNA-Protein Complexes. Spectroscopy: An International Journal, 27(5-6), P. 393-8.
  11. Chikhirzhina E., Starkova T., Kostyleva E., Polyanichko A. (2012) Spectroscopic Study of the Interaction of DNA with the Linker Histone H1 from Starfish Sperm Reveals Mechanisms of the Formation of Super Condensed Sperm Chromatin. Spectroscopy: An International Journal, 27(5-6), P. 433-40.
  12. Polyanichko A.M., Rodionova T.J., Vorob’ev V.I., Chikhirzhina E.V. (2011) Conformational Properties of Nuclear protein HMGB1 and Specificity of Its Interaction with DNA. Cell and Tissue Biology, 5(2), 114-119. (Поляничко А.М., Родионова Т.Ю., Воробьёв, В.И., Чихиржина Е.В. (2011) Конформационные особенности ядерного белка HMGB1 и специфика его взаимодействия с ДНК. Цитология, 53(1), 55-60). (PDF)
  13. Chikhirzhina E.V., Starkova T.Yu., Kostyleva E.I., Chikhirzhina G. I., Vorobyev V.I., Polyanichko A.M. (2011) Interaction of DNA with Sperm-Specific Histones of the H1 Family. Cell and Tissue Biology, 5(6), 536-42. (Чихиржина Е.В., Старкова Т.Ю., Костылева Е.И., Чихиржина Г.И., Воробьев В.И., Поляничко А.М. (2011) Взаимодействие ДНК со спермий-специфическими гистонами семейства Н1, Цитология, 53(10), С. 826-31).
  14. Чихиржина Е.В., Поляничко А.М., Костылева Е.И., Воробьёв В.И. (2011) Структура комплексов ДНК с хромосомным белком HMGB1 и гистоном Н1 в присутствии ионов марганца. I. Спектроскопия кругового дихроизма. Мол. биол., 45(2), 356-65.
  15. Polyanichko A. and Wieser H. (2010) Structural organization of DNA–protein complexes of chromatin studied by vibrational and electronic circular dichroism. Spectroscopy: An International Journal, 24(3-4), p. 239-44.
  16. Chikhirzhina E., Polyanichko A., Leonenko Z., Wieser H., Vorob’ev V. (2010) C-terminal domain of nonhistone protein HMGB1 as a modulator of HMGB1–DNA structural interactions. Spectroscopy: An International Journal, 24(3-4), p. 361-6.
  17. Rodionova T.Y., Chikhirzhina E.V., Vorob’yov V.I., Polyanichko A.M. (2010) Changes in the secondary structure of HMGB1 protein bonded to DNA, Journal of Structural Chemistry, 50, 976-81 (Родионова Т.Ю., Чихиржина Е.В., Воробьев В.И., Поляничко А.М. (2009) Изменение вторичной структуры белка HMGB1 при связывании с ДНК. Журнал Структурной Химии, Т. 50, № 5, С. 1014-20.)
  18. Поляничко А.М., Леоненко З.В., Крамб Д., Визер Г., Воробьев В.И., Чихиржина Е.В. (2008) Структурная организация комплексов ДНК с белками HMGB1 и HMGB1-(A+B). Биофизика, 53(3), С. 407-16.
  19. Polyanichko A.M., Chirkhirzhina E.V., Andrushchenko V.V., Vorob’ev V.I., Wieser H. (2006). The effect of manganese(II) on the structure of DNA/HMGB1/H1 complexes: electronic and vibrational circular dichroism studies. Biopolymers, 83(2), 182-92. (PDF)
  20. Поляничко А.М., Чихиржина Е.В., Андрущенко В.В., Wieser H., Воробьёв В.И. (2005) Спектральные исследования структуры комплексов ДНК с ионами Mn2+ в УФ и ИК диапазонах. Биофизика, 50(5), 810-7.
  21. Поляничко А.М., Чихиржина Е.В., Костылева Е.И., Воробьев В.И. (2004) Структура комплексов ДНК с негистоновым хромосомным белком HMGB1 в присутствии ионов марганца. // Мол. Биол., 38(6), c. 1041-9.
  22. Поляничко А.М., Чихиржина Е.В., Андрущенко В.В., Костылева Е.И., Wieser H., Воробьев В.И. (2004) Влияние ионов Са2+ на компактизацию ДНК в комплексе с негистоновым хромосомным белком HMGB1. Молекулярная Биология, 38(4), с. 701-12.
  23. Polyanichko A.M., Chikhirzhina E.V., Skvortsov A.N., Kostyleva E.I., Colson P., Houssier C., Vorob’ev V.I. (2002) “The HMG1 Ta(i)le”, Journal of Biomolecular Structure and Dynamics, 2002 Jun; 19(6):1053-62.
  24. Чихиржина Е.В., Поляничко А.М., Скворцов А.Н., Костылева Е.И., Уссье К., Воробьёв В.И. (2002) “HMG1-домены: заложники обстоятельств”, Молекулярная Биология, 36(3), с. 525-31.
  25. Поляничко А.М., Давыденко С.Г., Чихиржина Е.В., Воробьёв В.И. (2000) “Взаимодействие суперспиральной ДНК с негистоновым белком HMG1”, Цитология, 42(8), 787-93.

Список Литературы V 15.2
Список Литературы V 15.2
Список Литературы v 15.2.pdf
Version: 15.2
203.9 KiB
342 Downloads
Детали
Top